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Titelaufnahme

Titel
Cellulose degrading oxidoreductases / submitted by Daniel Kracher
VerfasserKracher, Daniel
Begutachter / BegutachterinObinger, Christian ; Schmoll, Monika
GutachterLudwig, Roland
ErschienenVienna, May 2016
UmfangIV, 199 Seiten : Illustrationen, Diagramme
HochschulschriftUniversität für Bodenkultur Wien, Dissertation, 2016
Anmerkung
Zusammenfassung in deutscher Sprache
SpracheEnglisch
Bibl. ReferenzOeBB
DokumenttypDissertation
Schlagwörter (DE)Cellobiosedehydrogenase / lytische Polysaccharid
Schlagwörter (EN)cellobiose dehydrogenase / lytic polysaccharide
Schlagwörter (GND)Cellulose / Cellobiose-Dehydrogenase
URNurn:nbn:at:at-ubbw:1-16540 Persistent Identifier (URN)
Zugriffsbeschränkung
 Das Werk ist frei verfügbar
Dateien
Cellulose degrading oxidoreductases [18.55 mb]
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Klassifikation
Zusammenfassung (Deutsch)

Holz ist das größte Kohlenhydratvorkommen unseres Planeten und wird mittelfristig eine wichtige Rolle in der weltweiten Energieversorgung spielen. Holz (bzw. Lignozellulose) kann mittels spezifischer Enzyme, welche von holzzersetzenden Pilzen produziert werden, in seine molekularen Zuckerkomponenten zerlegt werden. Diese Arbeit ergründet die Funktion des Flavocytochroms Cellobiosedehydrogenase (CDH) in diesem lignozellulolytischen Prozess und studiert dessen Interaktion mit dem kupferhältigen Enzym lytische Polysaccharid-Monoxygenase (LPMO). CDHs bestehen aus einem Häm b hältigen Fragment (CYT), welches mit einer katalytischen Flavodehydrogenase (DH) verbunden ist. Biochemische Analysen in Kombination mit den ersten Kristallstrukturen von CDHs zeigen eine sehr dynamische Interaktion zwischen diesen Enzymen. Dabei aktiviert (reduziert) CDH die LPMO mittels der flexiblen CYT-Domäne, welche als mobiler Elektronen-Mediator fungiert. Pilze, denen CDH Aktivität fehlt, können auch auf andere Oxidoreduktasen zurückgreifen, welche die LPMO indirekt über phenolische Holzkomponenten, die als Redoxmediatoren wirken, aktivieren. Sind solche Phenole nicht verfügbar, können einige Pilze diese Stoffe auch selbst sekretieren, um die LPMO-Aktivät aufrecht zu erhalten. Die Verwendung mehrerer Elektronenquellen erlaubt es Pilzen, sich an unterschiedliche Umwelt- und Wachstumsbedingungen anzupassen und ist somit ein wichtiger Faktor in der Pilzphysiologie. Die katalytische Diversität der untersuchten LPMOs und CDHs, die in einer Reihe von Publikationen in dieser Dissertation dokumentiert ist, verdeutlicht zudem die Wichtigkeit der Suche nach neuen Enzymvarianten und deren biochemischer Analyse. Ein grundsätzliches Verständnis für die Aktivität, Interaktion und die vielfältigen katalytischen Eigenschaften dieser Enzyme ist entscheidend für deren Anwendung in Bioraffinerien, die aus dem Rohstoff Holz energiereiche Kohlenwasserstoffe und Chemikalien zu generieren suchen.

Zusammenfassung (Englisch)

Wood represents the largest terrestrial carbohydrate resource and will play a crucial role as renewable feedstock in the future energy supply. Degradation into its sugar constituents can be achieved by highly specific enzymes produced by wood-rotting fungi. This thesis explores the role of cellobiose dehydrogenase (CDH), a fungal flavocytochrome, in lignocellulolytic processes and studies its interaction with the copper-dependent lytic polysaccharide monooxygenase (LPMO). CDH has a two-domain architecture comprising a heme b-containing moiety (CYT) connected to a catalytic flavodehydrogenase (DH) domain. Biochemical analyses in combination with the first crystal structures of full-length CDHs demonstrate a dynamic interaction between these enzymes, in which CDH reductively activates LPMO via its mobile CYT fragment. Fungi lacking CDH activity may also rely on other oxidative enzymes, which are able to activate LPMO indirectly via wood-derived phenolic redox-mediators. Depending on the availability of such phenols, some fungi are able to secrete these compounds themselves in order to maintain LPMO activity. The utilization of several electron sources allows fungi to adapt to different growth conditions or habitats and therefore is an elementary aspect in fungal physiology. The catalytic diversity of the herein studied LPMOs and CDHs, which is documented in a series of publications within this thesis, underscores the importance of identifying and investigating new enzyme variants. A general understanding of the activity, interaction and catalytic features of these fascinating redox enzymes is crucial for their application in biorefineries to efficiently transform plant biomass into hydrocarbons and commodity chemicals.